단백질의 종류와 특성
1. 단백질의 분류 : 조성에 따라
1) 단순 단백질: 아미노산으로만 구성된 단백질
가. 알부민: 주로 동물에 많다. ovalbumin(난백), lactalbumin(우유), serum albumin(혈청)
나. 글로불린: 동식물에 널리 분포한다. serum globulin(혈청), lysozyme(난백), myosin(근육), glycinin(대두), tuberin(감자)
다. glutelin: 식물에 많다. glutein(밀), oryzenin(쌀), hordenin(보리)
라. prolamin: 식물에 많다. gliadin(밀), zein(옥수수)
마. 알부미노이드: 동물의 결합조직을 구성한다. 콜라겐(결합조직), 엘라스틴(힘줄), 케라틴(머리털, 손톱)
2) 복합 단백질: 단순단백질 + 보결분자단(비단백질 부분)
가. 인단백질(우유의 casein, 난황의 vetellin) : 단백질 + 인산
나. 혈색소(hemoglobin), 육색소(myoglobin) : 단백질 + 햄(철분)
다. 지단백질(lipoprotein) : 단백질 + 지질
라. 당단백질(glycoprotein) : 단백질 + 당질(점성있는 단백질)
3) 유도 단백질: 물리적, 화학적 요인에 의해 변성되거나 분해된 단백질
가. 젤라틴 : 콜라겐이 변성된 유도단백질
나. 펩톤 : 단백질 분해물
2. 단백질의 분류 : 형태에 따라
1) 섬유상 단백질
가. 폴리펩티드 사슬이 일정한 방향으로 규칙적으로 배열하여 섬유모양의 구조를 하고 있는 단백질
나. 수용성 : 젤라틴, 미오신, 제인
다. 불용성 : 콜라겐, 엘라스틴, 케라틴, 피브로인(fibroin)
2) 구상 단백질
가. 폴리펩티드 사슬이 구부러지고 겹쳐서 구형 모양을 하고 있는 단백질
나. 영양가도 높고, 다양한 생리활성을 한다.
다. 알부민, 글로불린, 헤모글로빈, 인슐린, 효소단백질
3. 단백질의 분류 : 생리적 기능에 따라
1) 효소 단백질: 생체 반응을 촉매하는 작용(아밀라제, 리파제, 프로테아제 등)
2) 저장 단백질: 영양물질 저장수단(카제인, glycinin, ovalbumin 등)
3) 수송 단백질: 물질 수송(hemoglobin, myoglobin)
4) 수축성 단백질: 근수축(myosin, actin)
5) 호르몬 단백질: (인슐린)(포도당 대사)
6) 구조 단백질: 콜라겐, 엘라스틴(결합조직)
7) 유해 단백질: 콩의 trypsin 저해제, 난백의 avidin
4. 단백질의 분류 : 식품에 따라
1) 우유 단백질
가. 우유에 25~30%(고형분 대비) 함유되어 있고, 영양가가 높은 단백질
나. casein : 유단백의 76~86% 차지하는 인단백질로 pH 4.6에서 침전
다. 유청단백질 : 유단백의 16~17% 차지하며, pH 4.6에서 침전하지 않는 단백질, lactoglobulin, lactalbumin, 면역 글로불린 등으로 구성
라. 우유에 응유효소 rennin을 처리하면 단백질이 응고되는데, 이를 이용하여 치즈 제조. casein -(rennin) -> paracasein -(Ca2+)-> Ca-paracaseinate(침전)
2) 난 단백질
가. 난백 : 83%(고형분 대비) 함유, ovalbumin, conalbumin, globulin, lysozyme, avidin, ovomucin 등
나. 난황 : lipovitellin, livetin 등 함유
다. lysozyme(항균작용), ovomucoid(트립신저해제), ovomucin(혈액응고작용저해), avidin(비오틴흡수저해), conalbumin(철분과 결합)
라. ovalumin : 난백 단백질의 60% 차지하는 인단백질로 열에 의해 쉽게 변성됨
3) 근육 단백질
가. 근원섬유 단백질(섬유상 단백질)와 근장 단백질(구상단백질30%), 결합조직단백질로 구성되어 있으며, 영양가가 우수하다.
나. 근원섬유 단백질 : 60%를 차지하며, myosin(32~37%), actin(13~17%), tropomyosin 등으로 구성, 근육의 수축이완을 담당하며, 액틴과 미오신이 결합하여 만든 액토미오신은 육제품의 보수성과 결착성에 관여
다. 근장 단백질 : 수용성 단백질로 myogen, myoglobin 등이 있다.
라. 결합조직 단백질 : collagen, elastin, reticulin 등이 있으며, 육질을 질기게 하고, 소화율도 저하시킨다. 콜라겐은 가열에 의해 젤라틴으로 변성되는데, 젤리 등 식품의 재료로 사용되고, 아교로도 사용된다.
4) 어육 단백질
가. 구성은 육류 단백질과 같지만, 결합조직 단백질의 함량이 매우 낮은 점이 큰 차이다.
나. 결합조직 단백질(콜라겐, 엘라스틴)의 함량이 낮기 때문에 어육이 연하다.
5) 쌀 단백질
가. 현미에 7~11% 함유되어 있으며, 주로 껍질 부위에 많기 때문에 도정하면 함량이 감소한다.
나. oryzenin 이 46~77%를 차지하고 있으며, 필수 아미노산인 (라이신)의 함량이 매우 낮다.
6) 밀 단백질
가. 밀에 10~18%, 밀가루에는 8~16% 함유됨
나. 글리아딘, 글루테닌, 글로불린, 알부민으로 구성됨
다. 글리아딘과 글루테닌이 전체 단백질의 절반이상을 차지하며, 반죽하는 과정에서 결합하여 (gluten)으로 변화
라. 글루텐의 함량에 따라 박력분, 중력분, 강력분으로 구분하며, 각각의 특성에 적합한 제품의 원료로 사용된다.
마. 필수아미노산인 라이신, 메티오닌, 트립토판이 부족하여 영양적인 가치는 낮다.
7) 대두 단백질
가. 콩의 약 40%정도 차지하며, glycinin이 단백질의 80% 차지
나. trypsin inhibitor(트립신 저해제), hemaglutinin(혈액 응고 촉진) 등 함유
다. 필수아미노산인 (메티오닌)의 함량이 낮지만, 라이신의 함량이 높기 때문에 쌀을 주식으로 하는 식사에 적합하다.
라. 칼슘이나 마그네슘과 같은 염을 첨가하고 가열하면 응고된다.(두부)
8) 기타 단백질
가. 세균, 효모, 곰팡이를 배양하여 단백질 생산(single cell protein)
나. 조류 단백질 : 클로렐라나 스피루리나 단백질로 영양적 가치는 높지만 소화율이 낮은 특징이 있다.
다. 곤충 단백질 : 딱정벌레, 메뚜기, 누에, 고소애, 꽃벵이, 쌍별귀뚜라미, 장수풍뎅이
9) Plastein
가. 단백질을 프로테아제로 처리하여 펩티드를 만든 후 다시 합성하여 고분자 폴리펩티드로 재조립
나. 필수 아미노산이 풍부한 인공적인 단백질이나, 기능성 단백질 합성 가능
10) 인조육
가. 콩이나 밀 단백질을 알칼리용액에 녹인 후 노즐을 통해 산성용액에 밀어 내면 섬유상 단백질과 유사한 조직감을 갖게 된다.
나. 이를 가공하면 육류와 유사한 촉감을 갖게 된다.
5. 단백질의 성질
1) 분자량 : 수천(인슐린, 5807)에서 수만(헤모글로빈, 64500), 수백만(2200000, glutamate dehydrogenase)
2) 용해도
가. 케라틴, 콜라겐과 같은 결합조직단백질을 제외하고는 묽은 염용액에 용해된다.
나. 묽은 염 용액에 잘 용해되는 현상을 salting-in이라고 한다.
다. 고농도의 염용액에서는 단백질이 침전되는데, 이를 염석(salting-out)이라고 하며, 이러한 원리를 이용하여 단백질을 분리할 수 있다.
라. 단백질 용액에 에탄올이나 아세톤을 가하면 침전하는데, 이를 단백질 분리 정제에 많이 이용한다.(용매침전법)
3) 자외성 흡수성질
가. 트립토판이나 (티로신)에 의해 280nm의 자외선을 잘 흡수한다.
나. 분광광도계를 이용하여 단백질의 농도를 측정할 때 이 원리를 사용한다.
4) 항원성(antigen)
가. 단백질을 체내에 주사하면 항원-항체 반응을 일으키는 항원으로 작용한다.
나. 미량 단백질의 검출, 예방백신 등에 이 원리가 이용된다.
5) 응고성
가. 단백질이 변성되면 3차구조가 변하여 용해도가 감소하게 되어 결국 응고된다.
나. 치즈나 두부 제조 등이 이 원리를 이용한 식품이다.
6) 등전점
가. 아미노산으로 구성된 단백질은 유리 아미노기와 유리 카르복실기를 가지고 있기 때문에 양성전해질이다.
나. pH에 따라 전하가 바뀌는데, 양성(+)과 음성(-)전하가 같아서 전하가 0인 pH를 등전점이라고 한다.
다. 등전점 상태인 단백질은 양극이나 음극으로 이동하지 않는다.
라. 등전점보다 낮은 pH가 되면 아미노기는 +전하를 가지고(NH3+), 카르복실기는 전하가 없기 때문에(COOH) 전체적으로 (양전하)를 보인다.
마. 등전점보다 높은 pH가 되면 아미노기는 전하가 없고(NH2), 카르복실기는 음전하를 가지기 때문에(COO-) 전체적으로 (음전하)를 보인다.
바. 등전점은 단백질에 따라 다르다. 산성 단백질은 산성 pH에서 등전점이 형성되고, 염기성 단백질은 알칼리성 pH에서 등전점이 형성된다. 예를 들어 펩신은 등전점이 1이하이고, 라이소자임은 10.8이다.
사. 등전점에서는 단백질의 용해도가 최소가 되기 때문에 응고, 침전이 일어난다. 우유 단백질인 카제인은 등전점이 4.6이다. 전기적인 반발력이 없어지게 되어 쉽게 응고된다. (삼투압), 용해도, 점도, 팽윤, 전기 전도도는 최소가 되며, 흡착성, 기포력, (탁도)는 최대가 된다. 우유에 산을 가해 pH가 4.6으로 감소하면 카제인 단백질의 전하의 합은 0이 되고 전기적인 반발력이 없어져서 단백질이 결합하여 응고된다.
아. 이러한 원리를 이용하면 단백질을 분리 정제할 수 있다.
7) 단백질의 정색반응
가. 뷰렛반응 : 단백질의 (펩티드결합)에 의한 정색반응으로 단백질 검출에 사용된다.
나. 닌히드린반응 : α-아미노기를 검출하는 정색반응으로 단백질, 아민, 암모니아, 아미노산 등의 검출에 사용된다.
다. xanthoprotein 반응 : 페닐알라닌, 티로신, 트립토판의 (벤젠)고리를 검출하는 반응이다.
라. Millon 반응 : (티로신)의 페놀기를 검출하는 반응
마. Sakaguchi 반응 : (아르기닌)의 guanidine을 검출하는 반응
6. 변성 Denaturation
1) 정의
가. 단백질의 입체구조가 물리적, 화학적 및 생물학적 작용에 의해 변하여 원래 기능을 상실하는 변화를 말한다.
나. 1차구조는 변화가 없고, 2차 및 3차구조가 변형된다.
다. 주로 용해도 감소, 생리활성 소실, 반응성 증가, 응고/침전, 소화율 ( 저하 ) 등의 현상을 동반한다.
2) 변성에 영향을 미치는 요인
가. 물리적 요인: (열), 동결, 초음파, 계면장력, 압력, 자외선, 방사선
나. 화학적 요인: (산), 알칼리, 염류, 유기용매, 중금속, 계면활성제
다. 생물학적 요인: (효소) 작용
3) 열변성
가. 가열처리에 의해 (collagen)이 gelatin으로 변화
나. 난백이 가열에 의해 응고되는 현상
4) 계면 장력에 의한 변성
가. 난백을 강하게 교반하면 기포가 발생하고, 이때 표면 장력에 의해 변성이 일어난다.
5) 산에 의한 변성
가. 젖산균이 생성하는 젖산에 의해 우유 단백질 응고되는 현상(요거트)
나. 생선에 식초를 바르면 생선 살이 더 단단해진다.(생선구이)
6) 유기용매에 의한 변성
가. 단백질 용액에 에탄올이나 아세톤을 첨가하면 응고된다.
나. 우유의 신선도 검사 : 우유에 에탄올 넣고 흔들면 변질된 우유는 더 빨리 응고된다.
7) 염류에 의한 변성
가. 고농도의 염류(황산암모늄 등)는 단백질을 응고시킨다.(염석)
나. 대두 단백질은 Ca2+, Mg2+에 의해 응고된다.(두부)
8) 효소적 변성
가. 응유효소(rennin)에 의해 우유 단백질인 casein이 응고/침전 된다.(치즈)
7. 효소 enzymes
1) 효소란?
가. 생체에서 만들어져서 생체의 각종 화학반응을 촉매하는 단백질
나. 단백질 외에 보효소나 보조인자를 가지고 있는 복합 단백질 형태도 많다.
2) 효소의 명명법
가. 관용적 명명법 : 관용적으로 불리는 이름, 펩신, 트립신 등이 있다.
나. 계통적 명명법 : 기질이나 기능과 연계하여 어미로 (ase)를 붙이는 경우로, amylose를 분해하는 amylase, lipid를 분해하는 lipase, protein을 분해하는 protease, lactose를 분해하는 lactase, cellulose를 분해하는 cellulase 등 다양하다.
다. 국제 생화학연합회에서 정한 6종의 분류 : ① 산화환원효소(oxidoreductase), ② 전이효소(transferase), ③ 가수분해효소(hydrolase), ④ 제거효소(lyase), ⑤ 이성화효소(isomerase), ⑥ 합성효소(ligase)
3) 효소 반응
가. 효소(enzyme) 반응을 받는 물질을 기질(substrate)이라 하고, 반응으로 만들어지는 물질을 생성물(product)이라고 한다.
나. S + E → ES → EP → E + P의 반응이 진행된다.
다. 효소 반응 1 단계는 기질과 결합해 효소-기질복합체(ES)를 형성하고, 2 단계에서는 효소-생성물 복합체(EP)가 된 후 반응이 완결되어 생성물이 만들어진다.
라. 효소는 기질과 결합을 해서 반응하기 때문에 기질에 대한 (특이성)이 있다. 예를 들어 설탕을 분해하는 효소는 젖당을 분해하지는 못한다.
4) 효소 반응에 영향을 주는 인자
5) 주요 효소
가. α-amylase : 전분 내부의 α-1,4결합을 분해하여 텍스트린을 만드는 (액화)효소로, 내부를 분해하는 endoenzyme이다. 침, 췌장, 곰팡이에 많다.
나. β-amylase : 전분의 비환원성 말단에서 맥아당 단위로 분해하는 (당화)효소로 exoenzyme이다. 엿기름에 많다. 분해되지 않는 덱스트린을 β한계 덱스트린이라고 한다.
다. glucoamylase : 전분의 비환원성 말단에서 (포도당) 단위로 α-1,4 및 α-1,6 결합을 분해는 당화효소로 exoenzyme이다.
라. β-galactosidase : lactase라고도 하며 (젖당)을 갈락토오스와 포도당으로 분해한다.
마. diastase : (무)에 존재하는 효소로 α-amylase 및 β-amylase를 모두 가지고 있다.
바. cellulase : 섬유소(cellulose)의 β-1,4 결합을 분해하는 곰팡이, 세균, 방선균에 존재한다.
사. pectinase : 미숙과일에 많은 프로토펙틴을 분해하여 펙틴산으로 만들어 과일을 숙성과 연화에 관여한다. 미생물 효소가 많으며, 과일 주스 제조에 첨가하면 맑은 액을 만들 수 있다.
아. invertase : 효모, 곰팡이가 생산하는 효소로 (설탕)을 분해하여 동량의 과당과 포도당으로 이루어진 전화당 제조에 사용된다.
자. glucose isomerase : 곰팡이, 세균에 존재하는 효소로 포도당을 (과당)으로 전환시켜 이성화당을 제조할 때 사용된다.
차. naringinase 와 hesperidinase : 나린지나제는 귤의 쓴맛 성분인 나린진을 분해하고, 헤스페리디나제는 귤의 흰 백탁물질인 헤스페리딘을 분해하여 과즙을 맑게 하는 효소이다.
카. lysozyme : (난백)이나 세균에 존재하며 세균의 세포벽을 분해하는 작용을 하기 때문에 식품의 보존에 사용될 수 있다.
타. rennin : 카제인을 파라카제인으로 분해시켜 응고시키는 효소로 (치즈) 제조에 사용된다.
파. papain과 bromelin : 파파야와 파인애플에 있는 단백질 분해효소로 (연육제)로 사용된다.
하. pepsin : 위에서 분비되는 단백질 분해효소로 소화작용을 한다.
거. polyphenol oxidase : 폴리페놀을 산화시켜 (멜라닌) 색소로 만드는 갈변 효소로 구리를 함유하고 있다.
너. tyrosinase : (감자)에 있는 효소로 티로신을 산화시켜 멜라닌 색소로 만든다. 구리를 함유하고 있다.
더. lipase : 중성지방을 (지방산)과 글리세롤로 분해하는 효소이다. 체내에서는 지방 소화효소로 작용하지만, 유지식품에서는 산패효소로 작용하여 유리지방산을 만들어 산가를 높인다.
러. myrosinase : thioglucosidase라고도 하며, 겨자나 고추냉이, 무, 순무 등에 있는 효소로 조직이 파괴되면 활성화되어 시니그린으로부터 매운맛 성분인 알릴이소티오시아네이트를 만든다.
머. lipoxygenase : 콩이나 곡류에 있는 지질 산화효소로 산패를 유발한다.
8. 복습하기 1단계
1) 콜라겐과 젤라틴
항목 | 콜라겐 | 젤라틴 |
분류 | 단순단백질 | 유도단백질 |
존재 | 결합조직 | 음식, 가공제품 |
공통점 | 1차구조(아미노산 조성) | 1차구조(아미노산조성) |
2) 섬유상 단백질과 구상 단백질
항목 | 섬유상 | 구상 |
형태 | 실 | 구 |
종류 | 콜라겐, 케라틴, 엘라스틴 | 인슐린, 헤모글로빈 |
3) 단백질의 등전점
항목 | 등전점 이하 | 등전점 | 등전점 이상 |
아미노기 | + (NH3+) | +(NH3+) | 0 (NH2) |
카르복실기 | 0 (COOH) | - (COO-) | - (COO-) |
전하 | + | 0 | - |
4) 단백질의 변성
항목 | 천연 단백질 | 변성 단백질 |
형태 | 고유의 입체구조 | 입체구조 파괴 |
생물활성 | 고유의 활성 존재 | 불활성화 |
소화 | 안 된다. | 잘 된다. |
구조 | 1, 2, 3, 4차 구조 유지 | 1차 구조만 유지 |
9. 복습하기 2단계
1) serum albumin은 어디에 존재하는 단백질인가? 혈청
2) tuberin은 어떤 식품의 단백질인가? 감자
3) 카제인의 등전점은 얼마인가? 4.6
4) 우유를 산을 가해 단백질을 침전시킬 때 침전되지 않는 단백질은? 유청단백질
5) 카제인이 레닌에 의해 침전될 때 관여하는 무기염류는? 칼슘
6) 난황 단백질로 트립신의 작용을 저해하는 단백질은? 오보뮤코이드
7) 난백 단백질 중에서 함량이 가장 많은 것은? 오발부민
8) 근육을 구성하는 3가지 단백질은? 근원섬유단백질, 근장단백질, 결합조직단백질
9) 피부, 연골 등을 구성하는 섬유상 단백질은? 콜라겐
10) 머리카락, 손톱 등을 구성하는 섬유상 단백질은? 케라틴
11) 근육을 구성하는 대표적인 섬유상 단백질은? 미오신
12) 액틴과 미오신이 결합한 근육 단백질은? 액토미오신
13) 결합조직 단백질 중 함량이 가장 많은 것은? 콜라겐
14) 콜라겐을 가열하면 생성되는 유도단백질은 무엇인가? 젤라틴
15) 어육이 연한 이유는 어떤 단백질이 적기 때문인가? 콜라겐
16) 눈물, 난백에 함유된 항균 단백질은 무엇인가? 라이소자임
17) 우유의 저장 단백질 이름은 무엇인가? 카제인
18) 육색소라고도 하는 산소 수송 단백질은 무엇인가? 미오글로빈
19) 유청에 산을 첨가하여 생산하는 치즈는? 리코타치즈
20) 치즈 제조에 사용되는 효소는? 레닌
21) 콩의 단백질 함량은 대략 얼마인가? 40%
22) 밀가루 반죽의 탄성, 신전성과 관련 깊은 단백질은? 글루텐
23) 인체내에서 포도당 대사와 관련 깊은 단백질성 호르몬은? 인슐린
24) 난백을 가열하면 응고되는데, 이러한 현상을 무엇이라고 하는가? 변성
25) 콩단백질을 응고시키기 위해 필요한 염류에는 어떤 것이 있는가? 칼슘
26) 우유가 발효되면 생성되는 산은? 젖산
27) 단백질이 소화되면 최종적으로 생기는 물질은 무엇인가? 아미노산
28) 외부 인자에 의해 단백질 고유의 구조를 잃고, 활성이 없는 상태로 변하는 것을 무엇이라고 하는가? 변성
29) 파파인과 같이 고기의 조직을 연하게 하는 효소를 무엇이라고 하는가? 연육제
30) 쌀 단백질은 무엇인가? 오리제닌
31) 콩의 저장 단백질은 무엇인가? 글리시닌
32) 밀가루를 반죽하면 만들어지는 단백질은 무엇인가? 글루텐
33) 난백 단백질 중에서 비오틴의 흡수를 저해하는 것은 무엇인가?
34) 보리 단백질은 이름은 무엇인가? hordenin
35) 반죽하면 글루텐이 되는 밀단백질 2가지는 무엇인가? 글리아딘, 글루테닌
36) 우유에 함유된 인단백질은 무엇인가? 카제인
37) 펩티드결합을 이용하여 단백질을 검출하는 반응은 무엇인가? 뷰렛반응
38) 단백질 함량이 60%가 넘는 남조류는 무엇인가? 스피루리나
39) 펩티드를 결합시켜 재조립한 단백질을 무엇이라고 하는가? 플라스테인
40) 고농도의 염 용액에서 단백질이 침전되는 현상을 무엇이라고 하는가? 염석
41) 전하를 가진 단백질에 직류를 걸어 양극 또는 음극으로 이동시키는 장치는? 전기영동
42) 등전점보다 낮은 pH에서 단백질의 전하는 무엇일까? 양성
43) 단백질의 변성을 유발하는 대표적인 물리적 인자는 무엇인가? 열
44) 단백질의 변성을 유발하는 대표적인 화학적 인자는 무엇인가? 산
45) 표면 장력에 의한 변성을 이용한 식품에는 어떤 것이 있는가? 머랭
46) 산에 의한 변성을 이용한 식품에는 어떤 것이 있는가? 요거트
47) 효소에 의한 변성을 이용한 식품에는 어떤 것이 있는가? 치즈
48) 아르기닌을 검출하는 단백질 검사법은 무엇인가? 사카구치 반응
49) 등전점 이상의 pH에서 아미노기는 어떤 형태로 존재하는가? NH2
50) 두부 제조에 사용되는 무기염류에는 어떤 것들이 있는가? Ca, Mg 이온
10. 과제하기
1) 두부는 단백질이 산에 의해 응고되어 만들어지는 식품이다. F
2) 변성 단백질은 생물학적인 특성을 상실한다. T
3) 단백질이 변성되면 효소 작용을 받기 쉬워 소화가 잘된다. T
4) 요구르트는 유단백이 열에 의해 변성되어 응고된 상태이다. F
5) 고농도의 염 용액에서 단백질이 침전되는 현상을 투석이라고 한다. F
6) 삶은 계란은 날계란보다 소화가 잘된다. T
7) 난백의 아비딘(avidin) 단백질은 비오틴의 흡수를 촉진한다. F
8) 인슐린은 당뇨병과 관계있는 단백질성 호르몬이다. T
9) 가열하면 대두 중의 트립신 저해제(trypsin inhibitor)가 파괴된다. T
10) 단백질이 변성되면 내부에 있던 관능기가 노출되어 반응성이 증가한다. T
11) 계란을 삶으면 난백 중의 아비딘(avidin)의 파괴되어 영양적 가치가 떨어진다. F
12) 제인(zein)은 감자의 단백질이다. F
13) glycinin은 콩(대두)의 저장 단백질이다. T
14) myosin은 근육을 구성하는 단순 단백질이다. T
15) collagen(연골), elastin(힘줄), keratin(손톱, 머리털)을 경단백질이라고도 한다. T
16) oryzenin은 쌀 단백질이다. T
17) 헤모시아닌은 연체동물 내에서 산소 전달을 하는 단백질이다. T
18) 헤모시아닌은 보결 분자단에 구리를 함유하고 있다. T
19) 등전점에서 단백질의 용해도는 가장 크고 삼투압은 가장 적다. F
20) 펩티드를 결합시켜 재조립한 단백질을 펩톤이라고 한다. F
21) 머랭은 난백을 표면 장력으로 변성시켜 만든다. T
22) 요거트는 젖산으로 유단백을 변성시켜 만든 식품이다. T
23) 치즈는 효소, 산, 금속이온 등에 의해 단백질이 변성된 상태이다. T
24) 사카구치 반응은 아르기닌을 검출하는 단백질 검사법이다. T
25) 등전점 이상의 pH에서 아미노기는 양전하를 나타낸다. F
26) 우유 카제인을 응고시킬 때 금속이온은 철분이다. F
27) 단백질을 등전점에서 전기영동을 하면 양극으로 이동한다. F
28) 등전점보다 낮은 pH에서 단백질은 + 전하를 보인다. T
29) 파파인(papain)은 단백질을 분해하는 효소이다. T
30) biotin 과 결합하는 난백 단백질은 avidin이다. T
31) 교반은 단백질을 변성시킬 수 있는 화학적 요인이다. F
32) 단백질이 변성되면 용해도는 일반적으로 증가한다. F
33) 밀가루 반죽의 신축성과 탄력성은 myogen 때문이다. F
34) 콩의 저장 단백질은 글리코겐이다. F
35) 밀가루를 반죽하면 만들어지는 단백질은 글루텐이다. T
36) 수란 만들 때 식초를 넣으면 더 빨리 응고된다. T
37) hordenin은 보리 단백질이다. T
38) 글리아딘과 글루테닌은 반죽하면 MSG가 된다. F
39) 우유에 함유된 인단백질은 오보뮤코이드이다. F
40) 펩티드결합을 이용하여 단백질을 검출하는 반응은 뷰렛반응이다. T
41) 칼슘 이온은 콩 단백질을 응고시켜 두부를 만든다. T
42) 난백의 주요 단백질은 conalbumin이다. F
43) 근육섬유를 형성하는 주요 단백질은 myosin이다. T
44) lactoglobulin와 lactose는 우유 단백질이다. F
45) 난백 단백질로 세균의 세포벽을 파괴하는 단백질은 histone이다. F
46) 수육의 붉은 색을 나타내는 주된 단백질은 astaxanthin이다. F
47) hemoglobin은 구상 단백질이다. T
48) gelatin은 단순 단백질이다. F
49) glutenin은 밀 단백질이다. T
50) keratin은 섬유상 단백질이다. T
51) 가열에 의해 젤라틴으로 변하는 것은 액틴단백질이다. F
52) tuberin은 감자의 단백질이다. T
53) 카제인의 등전점은 10.8이다. F
54) 우유를 산을 가하면 유청단백질이 침전된다. F
55) 카제인이 레닌에 의해 침전될 때 철 이온이 관여한다. F
56) 오보뮤코이드는 난황 단백질로 트립신의 작용을 저해한다. T
57) 난백 단백질 중에서 함량이 가장 많은 것은 오보뮤신이다. F
58) 근육을 구성하는 가장 많은 단백질은 근원섬유단백질이다. T
59) 피부, 연골 등을 구성하는 섬유상 단백질은 액틴이다. F
60) 머리카락, 손톱 등을 구성하는 섬유상 단백질은 케라틴이다. T
61) 근육을 구성하는 대표적인 섬유상 단백질은 미오신이다. T
62) 액틴과 미오신이 결합한 근육 단백질은 액토미오신이다. T
63) 결합조직 단백질 중 함량이 가장 많은 것은 콜라겐이다. T
64) 콜라겐을 가열하면 생성되는 유도단백질은 플라스테인이다. F
65) 어육이 연한 이유는 콜라겐 함량이 낮기 때문이다. T
66) 눈물, 난백에 함유된 항균 단백질은 제인이다. F
67) 우유의 저장 단백질은 카제인이다. T
68) 육색소라고도 하는 산소 수송 단백질은 미오신이다. F
69) 우유가 발효되면 세균에 의해 젖산이 만들어진다. T
70) 치즈 제조에 사용되는 효소는 레닌이다. T
71) 콩에는 약 5%의 단백질이 존재한다. F
72) 밀가루 반죽의 탄성, 신전성과 관련 깊은 단백질은 피브로인이다. F
73) 단백질이 소화되면 최종적으로 아미노산이 만들어진다. T
74) 난백을 가열하면 응고되는데, 변성의 한 종류이다. T
75) 오리제닌은 쌀 단백질이다. T
76) 등전점보다 높은 pH에서 단백질의 전하는 양성이다. F
77) 열은 단백질의 변성을 유발하는 대표적인 물리적 인자다. T
78) 산은 단백질의 변성을 유발하는 대표적인 생물학적 인자다. F
79) serum albumin은 혈청 단백질이다. T
80) 등전점에서 가열하면 더 빨리 변성이 일어난다. T
단백질의 종류와 특성
1. 단백질의 분류 : 조성에 따라
1) 단순 단백질: 아미노산으로만 구성된 단백질
가. 알부민: 주로 동물에 많다. ovalbumin(난백), lactalbumin(우유), serum albumin(혈청)
나. 글로불린: 동식물에 널리 분포한다. serum globulin(혈청), lysozyme(난백), myosin(근육), glycinin(대두), tuberin(감자)
다. glutelin: 식물에 많다. glutein(밀), oryzenin(쌀), hordenin(보리)
라. prolamin: 식물에 많다. gliadin(밀), zein(옥수수)
마. 알부미노이드: 동물의 결합조직을 구성한다. 콜라겐(결합조직), 엘라스틴(힘줄), 케라틴(머리털, 손톱)
2) 복합 단백질: 단순단백질 + 보결분자단(비단백질 부분)
가. 인단백질(우유의 casein, 난황의 vetellin) : 단백질 + 인산
나. 혈색소(hemoglobin), 육색소(myoglobin) : 단백질 + 햄(철분)
다. 지단백질(lipoprotein) : 단백질 + 지질
라. 당단백질(glycoprotein) : 단백질 + 당질(점성있는 단백질)
3) 유도 단백질: 물리적, 화학적 요인에 의해 변성되거나 분해된 단백질
가. 젤라틴 : 콜라겐이 변성된 유도단백질
나. 펩톤 : 단백질 분해물
2. 단백질의 분류 : 형태에 따라
1) 섬유상 단백질
가. 폴리펩티드 사슬이 일정한 방향으로 규칙적으로 배열하여 섬유모양의 구조를 하고 있는 단백질
나. 수용성 : 젤라틴, 미오신, 제인
다. 불용성 : 콜라겐, 엘라스틴, 케라틴, 피브로인(fibroin)
2) 구상 단백질
가. 폴리펩티드 사슬이 구부러지고 겹쳐서 구형 모양을 하고 있는 단백질
나. 영양가도 높고, 다양한 생리활성을 한다.
다. 알부민, 글로불린, 헤모글로빈, 인슐린, 효소단백질
3. 단백질의 분류 : 생리적 기능에 따라
1) 효소 단백질: 생체 반응을 촉매하는 작용(아밀라제, 리파제, 프로테아제 등)
2) 저장 단백질: 영양물질 저장수단(카제인, glycinin, ovalbumin 등)
3) 수송 단백질: 물질 수송(hemoglobin, myoglobin)
4) 수축성 단백질: 근수축(myosin, actin)
5) 호르몬 단백질: (인슐린)(포도당 대사)
6) 구조 단백질: 콜라겐, 엘라스틴(결합조직)
7) 유해 단백질: 콩의 trypsin 저해제, 난백의 avidin
4. 단백질의 분류 : 식품에 따라
1) 우유 단백질
가. 우유에 25~30%(고형분 대비) 함유되어 있고, 영양가가 높은 단백질
나. casein : 유단백의 76~86% 차지하는 인단백질로 pH 4.6에서 침전
다. 유청단백질 : 유단백의 16~17% 차지하며, pH 4.6에서 침전하지 않는 단백질, lactoglobulin, lactalbumin, 면역 글로불린 등으로 구성
라. 우유에 응유효소 rennin을 처리하면 단백질이 응고되는데, 이를 이용하여 치즈 제조. casein -(rennin) -> paracasein -(Ca2+)-> Ca-paracaseinate(침전)
2) 난 단백질
가. 난백 : 83%(고형분 대비) 함유, ovalbumin, conalbumin, globulin, lysozyme, avidin, ovomucin 등
나. 난황 : lipovitellin, livetin 등 함유
다. lysozyme(항균작용), ovomucoid(트립신저해제), ovomucin(혈액응고작용저해), avidin(비오틴흡수저해), conalbumin(철분과 결합)
라. ovalumin : 난백 단백질의 60% 차지하는 인단백질로 열에 의해 쉽게 변성됨
3) 근육 단백질
가. 근원섬유 단백질(섬유상 단백질)와 근장 단백질(구상단백질30%), 결합조직단백질로 구성되어 있으며, 영양가가 우수하다.
나. 근원섬유 단백질 : 60%를 차지하며, myosin(32~37%), actin(13~17%), tropomyosin 등으로 구성, 근육의 수축이완을 담당하며, 액틴과 미오신이 결합하여 만든 액토미오신은 육제품의 보수성과 결착성에 관여
다. 근장 단백질 : 수용성 단백질로 myogen, myoglobin 등이 있다.
라. 결합조직 단백질 : collagen, elastin, reticulin 등이 있으며, 육질을 질기게 하고, 소화율도 저하시킨다. 콜라겐은 가열에 의해 젤라틴으로 변성되는데, 젤리 등 식품의 재료로 사용되고, 아교로도 사용된다.
4) 어육 단백질
가. 구성은 육류 단백질과 같지만, 결합조직 단백질의 함량이 매우 낮은 점이 큰 차이다.
나. 결합조직 단백질(콜라겐, 엘라스틴)의 함량이 낮기 때문에 어육이 연하다.
5) 쌀 단백질
가. 현미에 7~11% 함유되어 있으며, 주로 껍질 부위에 많기 때문에 도정하면 함량이 감소한다.
나. oryzenin 이 46~77%를 차지하고 있으며, 필수 아미노산인 (라이신)의 함량이 매우 낮다.
6) 밀 단백질
가. 밀에 10~18%, 밀가루에는 8~16% 함유됨
나. 글리아딘, 글루테닌, 글로불린, 알부민으로 구성됨
다. 글리아딘과 글루테닌이 전체 단백질의 절반이상을 차지하며, 반죽하는 과정에서 결합하여 (gluten)으로 변화
라. 글루텐의 함량에 따라 박력분, 중력분, 강력분으로 구분하며, 각각의 특성에 적합한 제품의 원료로 사용된다.
마. 필수아미노산인 라이신, 메티오닌, 트립토판이 부족하여 영양적인 가치는 낮다.
7) 대두 단백질
가. 콩의 약 40%정도 차지하며, glycinin이 단백질의 80% 차지
나. trypsin inhibitor(트립신 저해제), hemaglutinin(혈액 응고 촉진) 등 함유
다. 필수아미노산인 (메티오닌)의 함량이 낮지만, 라이신의 함량이 높기 때문에 쌀을 주식으로 하는 식사에 적합하다.
라. 칼슘이나 마그네슘과 같은 염을 첨가하고 가열하면 응고된다.(두부)
8) 기타 단백질
가. 세균, 효모, 곰팡이를 배양하여 단백질 생산(single cell protein)
나. 조류 단백질 : 클로렐라나 스피루리나 단백질로 영양적 가치는 높지만 소화율이 낮은 특징이 있다.
다. 곤충 단백질 : 딱정벌레, 메뚜기, 누에, 고소애, 꽃벵이, 쌍별귀뚜라미, 장수풍뎅이
9) Plastein
가. 단백질을 프로테아제로 처리하여 펩티드를 만든 후 다시 합성하여 고분자 폴리펩티드로 재조립
나. 필수 아미노산이 풍부한 인공적인 단백질이나, 기능성 단백질 합성 가능
10) 인조육
가. 콩이나 밀 단백질을 알칼리용액에 녹인 후 노즐을 통해 산성용액에 밀어 내면 섬유상 단백질과 유사한 조직감을 갖게 된다.
나. 이를 가공하면 육류와 유사한 촉감을 갖게 된다.
5. 단백질의 성질
1) 분자량 : 수천(인슐린, 5807)에서 수만(헤모글로빈, 64500), 수백만(2200000, glutamate dehydrogenase)
2) 용해도
가. 케라틴, 콜라겐과 같은 결합조직단백질을 제외하고는 묽은 염용액에 용해된다.
나. 묽은 염 용액에 잘 용해되는 현상을 salting-in이라고 한다.
다. 고농도의 염용액에서는 단백질이 침전되는데, 이를 염석(salting-out)이라고 하며, 이러한 원리를 이용하여 단백질을 분리할 수 있다.
라. 단백질 용액에 에탄올이나 아세톤을 가하면 침전하는데, 이를 단백질 분리 정제에 많이 이용한다.(용매침전법)
3) 자외성 흡수성질
가. 트립토판이나 (티로신)에 의해 280nm의 자외선을 잘 흡수한다.
나. 분광광도계를 이용하여 단백질의 농도를 측정할 때 이 원리를 사용한다.
4) 항원성(antigen)
가. 단백질을 체내에 주사하면 항원-항체 반응을 일으키는 항원으로 작용한다.
나. 미량 단백질의 검출, 예방백신 등에 이 원리가 이용된다.
5) 응고성
가. 단백질이 변성되면 3차구조가 변하여 용해도가 감소하게 되어 결국 응고된다.
나. 치즈나 두부 제조 등이 이 원리를 이용한 식품이다.
6) 등전점
가. 아미노산으로 구성된 단백질은 유리 아미노기와 유리 카르복실기를 가지고 있기 때문에 양성전해질이다.
나. pH에 따라 전하가 바뀌는데, 양성(+)과 음성(-)전하가 같아서 전하가 0인 pH를 등전점이라고 한다.
다. 등전점 상태인 단백질은 양극이나 음극으로 이동하지 않는다.
라. 등전점보다 낮은 pH가 되면 아미노기는 +전하를 가지고(NH3+), 카르복실기는 전하가 없기 때문에(COOH) 전체적으로 (양전하)를 보인다.
마. 등전점보다 높은 pH가 되면 아미노기는 전하가 없고(NH2), 카르복실기는 음전하를 가지기 때문에(COO-) 전체적으로 (음전하)를 보인다.
바. 등전점은 단백질에 따라 다르다. 산성 단백질은 산성 pH에서 등전점이 형성되고, 염기성 단백질은 알칼리성 pH에서 등전점이 형성된다. 예를 들어 펩신은 등전점이 1이하이고, 라이소자임은 10.8이다.
사. 등전점에서는 단백질의 용해도가 최소가 되기 때문에 응고, 침전이 일어난다. 우유 단백질인 카제인은 등전점이 4.6이다. 전기적인 반발력이 없어지게 되어 쉽게 응고된다. (삼투압), 용해도, 점도, 팽윤, 전기 전도도는 최소가 되며, 흡착성, 기포력, (탁도)는 최대가 된다. 우유에 산을 가해 pH가 4.6으로 감소하면 카제인 단백질의 전하의 합은 0이 되고 전기적인 반발력이 없어져서 단백질이 결합하여 응고된다.
아. 이러한 원리를 이용하면 단백질을 분리 정제할 수 있다.
7) 단백질의 정색반응
가. 뷰렛반응 : 단백질의 (펩티드결합)에 의한 정색반응으로 단백질 검출에 사용된다.
나. 닌히드린반응 : α-아미노기를 검출하는 정색반응으로 단백질, 아민, 암모니아, 아미노산 등의 검출에 사용된다.
다. xanthoprotein 반응 : 페닐알라닌, 티로신, 트립토판의 (벤젠)고리를 검출하는 반응이다.
라. Millon 반응 : (티로신)의 페놀기를 검출하는 반응
마. Sakaguchi 반응 : (아르기닌)의 guanidine을 검출하는 반응
6. 변성 Denaturation
1) 정의
가. 단백질의 입체구조가 물리적, 화학적 및 생물학적 작용에 의해 변하여 원래 기능을 상실하는 변화를 말한다.
나. 1차구조는 변화가 없고, 2차 및 3차구조가 변형된다.
다. 주로 용해도 감소, 생리활성 소실, 반응성 증가, 응고/침전, 소화율 ( 저하 ) 등의 현상을 동반한다.
2) 변성에 영향을 미치는 요인
가. 물리적 요인: (열), 동결, 초음파, 계면장력, 압력, 자외선, 방사선
나. 화학적 요인: (산), 알칼리, 염류, 유기용매, 중금속, 계면활성제
다. 생물학적 요인: (효소) 작용
3) 열변성
가. 가열처리에 의해 (collagen)이 gelatin으로 변화
나. 난백이 가열에 의해 응고되는 현상
4) 계면 장력에 의한 변성
가. 난백을 강하게 교반하면 기포가 발생하고, 이때 표면 장력에 의해 변성이 일어난다.
5) 산에 의한 변성
가. 젖산균이 생성하는 젖산에 의해 우유 단백질 응고되는 현상(요거트)
나. 생선에 식초를 바르면 생선 살이 더 단단해진다.(생선구이)
6) 유기용매에 의한 변성
가. 단백질 용액에 에탄올이나 아세톤을 첨가하면 응고된다.
나. 우유의 신선도 검사 : 우유에 에탄올 넣고 흔들면 변질된 우유는 더 빨리 응고된다.
7) 염류에 의한 변성
가. 고농도의 염류(황산암모늄 등)는 단백질을 응고시킨다.(염석)
나. 대두 단백질은 Ca2+, Mg2+에 의해 응고된다.(두부)
8) 효소적 변성
가. 응유효소(rennin)에 의해 우유 단백질인 casein이 응고/침전 된다.(치즈)
7. 효소 enzymes
1) 효소란?
가. 생체에서 만들어져서 생체의 각종 화학반응을 촉매하는 단백질
나. 단백질 외에 보효소나 보조인자를 가지고 있는 복합 단백질 형태도 많다.
2) 효소의 명명법
가. 관용적 명명법 : 관용적으로 불리는 이름, 펩신, 트립신 등이 있다.
나. 계통적 명명법 : 기질이나 기능과 연계하여 어미로 (ase)를 붙이는 경우로, amylose를 분해하는 amylase, lipid를 분해하는 lipase, protein을 분해하는 protease, lactose를 분해하는 lactase, cellulose를 분해하는 cellulase 등 다양하다.
다. 국제 생화학연합회에서 정한 6종의 분류 : ① 산화환원효소(oxidoreductase), ② 전이효소(transferase), ③ 가수분해효소(hydrolase), ④ 제거효소(lyase), ⑤ 이성화효소(isomerase), ⑥ 합성효소(ligase)
3) 효소 반응
가. 효소(enzyme) 반응을 받는 물질을 기질(substrate)이라 하고, 반응으로 만들어지는 물질을 생성물(product)이라고 한다.
나. S + E → ES → EP → E + P의 반응이 진행된다.
다. 효소 반응 1 단계는 기질과 결합해 효소-기질복합체(ES)를 형성하고, 2 단계에서는 효소-생성물 복합체(EP)가 된 후 반응이 완결되어 생성물이 만들어진다.
라. 효소는 기질과 결합을 해서 반응하기 때문에 기질에 대한 (특이성)이 있다. 예를 들어 설탕을 분해하는 효소는 젖당을 분해하지는 못한다.
4) 효소 반응에 영향을 주는 인자
5) 주요 효소
가. α-amylase : 전분 내부의 α-1,4결합을 분해하여 텍스트린을 만드는 (액화)효소로, 내부를 분해하는 endoenzyme이다. 침, 췌장, 곰팡이에 많다.
나. β-amylase : 전분의 비환원성 말단에서 맥아당 단위로 분해하는 (당화)효소로 exoenzyme이다. 엿기름에 많다. 분해되지 않는 덱스트린을 β한계 덱스트린이라고 한다.
다. glucoamylase : 전분의 비환원성 말단에서 (포도당) 단위로 α-1,4 및 α-1,6 결합을 분해는 당화효소로 exoenzyme이다.
라. β-galactosidase : lactase라고도 하며 (젖당)을 갈락토오스와 포도당으로 분해한다.
마. diastase : (무)에 존재하는 효소로 α-amylase 및 β-amylase를 모두 가지고 있다.
바. cellulase : 섬유소(cellulose)의 β-1,4 결합을 분해하는 곰팡이, 세균, 방선균에 존재한다.
사. pectinase : 미숙과일에 많은 프로토펙틴을 분해하여 펙틴산으로 만들어 과일을 숙성과 연화에 관여한다. 미생물 효소가 많으며, 과일 주스 제조에 첨가하면 맑은 액을 만들 수 있다.
아. invertase : 효모, 곰팡이가 생산하는 효소로 (설탕)을 분해하여 동량의 과당과 포도당으로 이루어진 전화당 제조에 사용된다.
자. glucose isomerase : 곰팡이, 세균에 존재하는 효소로 포도당을 (과당)으로 전환시켜 이성화당을 제조할 때 사용된다.
차. naringinase 와 hesperidinase : 나린지나제는 귤의 쓴맛 성분인 나린진을 분해하고, 헤스페리디나제는 귤의 흰 백탁물질인 헤스페리딘을 분해하여 과즙을 맑게 하는 효소이다.
카. lysozyme : (난백)이나 세균에 존재하며 세균의 세포벽을 분해하는 작용을 하기 때문에 식품의 보존에 사용될 수 있다.
타. rennin : 카제인을 파라카제인으로 분해시켜 응고시키는 효소로 (치즈) 제조에 사용된다.
파. papain과 bromelin : 파파야와 파인애플에 있는 단백질 분해효소로 (연육제)로 사용된다.
하. pepsin : 위에서 분비되는 단백질 분해효소로 소화작용을 한다.
거. polyphenol oxidase : 폴리페놀을 산화시켜 (멜라닌) 색소로 만드는 갈변 효소로 구리를 함유하고 있다.
너. tyrosinase : (감자)에 있는 효소로 티로신을 산화시켜 멜라닌 색소로 만든다. 구리를 함유하고 있다.
더. lipase : 중성지방을 (지방산)과 글리세롤로 분해하는 효소이다. 체내에서는 지방 소화효소로 작용하지만, 유지식품에서는 산패효소로 작용하여 유리지방산을 만들어 산가를 높인다.
러. myrosinase : thioglucosidase라고도 하며, 겨자나 고추냉이, 무, 순무 등에 있는 효소로 조직이 파괴되면 활성화되어 시니그린으로부터 매운맛 성분인 알릴이소티오시아네이트를 만든다.
머. lipoxygenase : 콩이나 곡류에 있는 지질 산화효소로 산패를 유발한다.
8. 복습하기 1단계
1) 콜라겐과 젤라틴
항목
콜라겐
젤라틴
분류
단순단백질
유도단백질
존재
결합조직
음식, 가공제품
공통점
1차구조(아미노산 조성)
1차구조(아미노산조성)
2) 섬유상 단백질과 구상 단백질
항목
섬유상
구상
형태
실
구
종류
콜라겐, 케라틴, 엘라스틴
인슐린, 헤모글로빈
3) 단백질의 등전점
항목
등전점 이하
등전점
등전점 이상
아미노기
+ (NH3+)
+(NH3+)
0 (NH2)
카르복실기
0 (COOH)
- (COO-)
- (COO-)
전하
+
0
-
4) 단백질의 변성
항목
천연 단백질
변성 단백질
형태
고유의 입체구조
입체구조 파괴
생물활성
고유의 활성 존재
불활성화
소화
안 된다.
잘 된다.
구조
1, 2, 3, 4차 구조 유지
1차 구조만 유지
9. 복습하기 2단계
1) serum albumin은 어디에 존재하는 단백질인가? 혈청
2) tuberin은 어떤 식품의 단백질인가? 감자
3) 카제인의 등전점은 얼마인가? 4.6
4) 우유를 산을 가해 단백질을 침전시킬 때 침전되지 않는 단백질은? 유청단백질
5) 카제인이 레닌에 의해 침전될 때 관여하는 무기염류는? 칼슘
6) 난황 단백질로 트립신의 작용을 저해하는 단백질은? 오보뮤코이드
7) 난백 단백질 중에서 함량이 가장 많은 것은? 오발부민
8) 근육을 구성하는 3가지 단백질은? 근원섬유단백질, 근장단백질, 결합조직단백질
9) 피부, 연골 등을 구성하는 섬유상 단백질은? 콜라겐
10) 머리카락, 손톱 등을 구성하는 섬유상 단백질은? 케라틴
11) 근육을 구성하는 대표적인 섬유상 단백질은? 미오신
12) 액틴과 미오신이 결합한 근육 단백질은? 액토미오신
13) 결합조직 단백질 중 함량이 가장 많은 것은? 콜라겐
14) 콜라겐을 가열하면 생성되는 유도단백질은 무엇인가? 젤라틴
15) 어육이 연한 이유는 어떤 단백질이 적기 때문인가? 콜라겐
16) 눈물, 난백에 함유된 항균 단백질은 무엇인가? 라이소자임
17) 우유의 저장 단백질 이름은 무엇인가? 카제인
18) 육색소라고도 하는 산소 수송 단백질은 무엇인가? 미오글로빈
19) 유청에 산을 첨가하여 생산하는 치즈는? 리코타치즈
20) 치즈 제조에 사용되는 효소는? 레닌
21) 콩의 단백질 함량은 대략 얼마인가? 40%
22) 밀가루 반죽의 탄성, 신전성과 관련 깊은 단백질은? 글루텐
23) 인체내에서 포도당 대사와 관련 깊은 단백질성 호르몬은? 인슐린
24) 난백을 가열하면 응고되는데, 이러한 현상을 무엇이라고 하는가? 변성
25) 콩단백질을 응고시키기 위해 필요한 염류에는 어떤 것이 있는가? 칼슘
26) 우유가 발효되면 생성되는 산은? 젖산
27) 단백질이 소화되면 최종적으로 생기는 물질은 무엇인가? 아미노산
28) 외부 인자에 의해 단백질 고유의 구조를 잃고, 활성이 없는 상태로 변하는 것을 무엇이라고 하는가? 변성
29) 파파인과 같이 고기의 조직을 연하게 하는 효소를 무엇이라고 하는가? 연육제
30) 쌀 단백질은 무엇인가? 오리제닌
31) 콩의 저장 단백질은 무엇인가? 글리시닌
32) 밀가루를 반죽하면 만들어지는 단백질은 무엇인가? 글루텐
33) 난백 단백질 중에서 비오틴의 흡수를 저해하는 것은 무엇인가?
34) 보리 단백질은 이름은 무엇인가? hordenin
35) 반죽하면 글루텐이 되는 밀단백질 2가지는 무엇인가? 글리아딘, 글루테닌
36) 우유에 함유된 인단백질은 무엇인가? 카제인
37) 펩티드결합을 이용하여 단백질을 검출하는 반응은 무엇인가? 뷰렛반응
38) 단백질 함량이 60%가 넘는 남조류는 무엇인가? 스피루리나
39) 펩티드를 결합시켜 재조립한 단백질을 무엇이라고 하는가? 플라스테인
40) 고농도의 염 용액에서 단백질이 침전되는 현상을 무엇이라고 하는가? 염석
41) 전하를 가진 단백질에 직류를 걸어 양극 또는 음극으로 이동시키는 장치는? 전기영동
42) 등전점보다 낮은 pH에서 단백질의 전하는 무엇일까? 양성
43) 단백질의 변성을 유발하는 대표적인 물리적 인자는 무엇인가? 열
44) 단백질의 변성을 유발하는 대표적인 화학적 인자는 무엇인가? 산
45) 표면 장력에 의한 변성을 이용한 식품에는 어떤 것이 있는가? 머랭
46) 산에 의한 변성을 이용한 식품에는 어떤 것이 있는가? 요거트
47) 효소에 의한 변성을 이용한 식품에는 어떤 것이 있는가? 치즈
48) 아르기닌을 검출하는 단백질 검사법은 무엇인가? 사카구치 반응
49) 등전점 이상의 pH에서 아미노기는 어떤 형태로 존재하는가? NH2
50) 두부 제조에 사용되는 무기염류에는 어떤 것들이 있는가? Ca, Mg 이온
10. 과제하기
1) 두부는 단백질이 산에 의해 응고되어 만들어지는 식품이다. F
2) 변성 단백질은 생물학적인 특성을 상실한다. T
3) 단백질이 변성되면 효소 작용을 받기 쉬워 소화가 잘된다. T
4) 요구르트는 유단백이 열에 의해 변성되어 응고된 상태이다. F
5) 고농도의 염 용액에서 단백질이 침전되는 현상을 투석이라고 한다. F
6) 삶은 계란은 날계란보다 소화가 잘된다. T
7) 난백의 아비딘(avidin) 단백질은 비오틴의 흡수를 촉진한다. F
8) 인슐린은 당뇨병과 관계있는 단백질성 호르몬이다. T
9) 가열하면 대두 중의 트립신 저해제(trypsin inhibitor)가 파괴된다. T
10) 단백질이 변성되면 내부에 있던 관능기가 노출되어 반응성이 증가한다. T
11) 계란을 삶으면 난백 중의 아비딘(avidin)의 파괴되어 영양적 가치가 떨어진다. F
12) 제인(zein)은 감자의 단백질이다. F
13) glycinin은 콩(대두)의 저장 단백질이다. T
14) myosin은 근육을 구성하는 단순 단백질이다. T
15) collagen(연골), elastin(힘줄), keratin(손톱, 머리털)을 경단백질이라고도 한다. T
16) oryzenin은 쌀 단백질이다. T
17) 헤모시아닌은 연체동물 내에서 산소 전달을 하는 단백질이다. T
18) 헤모시아닌은 보결 분자단에 구리를 함유하고 있다. T
19) 등전점에서 단백질의 용해도는 가장 크고 삼투압은 가장 적다. F
20) 펩티드를 결합시켜 재조립한 단백질을 펩톤이라고 한다. F
21) 머랭은 난백을 표면 장력으로 변성시켜 만든다. T
22) 요거트는 젖산으로 유단백을 변성시켜 만든 식품이다. T
23) 치즈는 효소, 산, 금속이온 등에 의해 단백질이 변성된 상태이다. T
24) 사카구치 반응은 아르기닌을 검출하는 단백질 검사법이다. T
25) 등전점 이상의 pH에서 아미노기는 양전하를 나타낸다. F
26) 우유 카제인을 응고시킬 때 금속이온은 철분이다. F
27) 단백질을 등전점에서 전기영동을 하면 양극으로 이동한다. F
28) 등전점보다 낮은 pH에서 단백질은 + 전하를 보인다. T
29) 파파인(papain)은 단백질을 분해하는 효소이다. T
30) biotin 과 결합하는 난백 단백질은 avidin이다. T
31) 교반은 단백질을 변성시킬 수 있는 화학적 요인이다. F
32) 단백질이 변성되면 용해도는 일반적으로 증가한다. F
33) 밀가루 반죽의 신축성과 탄력성은 myogen 때문이다. F
34) 콩의 저장 단백질은 글리코겐이다. F
35) 밀가루를 반죽하면 만들어지는 단백질은 글루텐이다. T
36) 수란 만들 때 식초를 넣으면 더 빨리 응고된다. T
37) hordenin은 보리 단백질이다. T
38) 글리아딘과 글루테닌은 반죽하면 MSG가 된다. F
39) 우유에 함유된 인단백질은 오보뮤코이드이다. F
40) 펩티드결합을 이용하여 단백질을 검출하는 반응은 뷰렛반응이다. T
41) 칼슘 이온은 콩 단백질을 응고시켜 두부를 만든다. T
42) 난백의 주요 단백질은 conalbumin이다. F
43) 근육섬유를 형성하는 주요 단백질은 myosin이다. T
44) lactoglobulin와 lactose는 우유 단백질이다. F
45) 난백 단백질로 세균의 세포벽을 파괴하는 단백질은 histone이다. F
46) 수육의 붉은 색을 나타내는 주된 단백질은 astaxanthin이다. F
47) hemoglobin은 구상 단백질이다. T
48) gelatin은 단순 단백질이다. F
49) glutenin은 밀 단백질이다. T
50) keratin은 섬유상 단백질이다. T
51) 가열에 의해 젤라틴으로 변하는 것은 액틴단백질이다. F
52) tuberin은 감자의 단백질이다. T
53) 카제인의 등전점은 10.8이다. F
54) 우유를 산을 가하면 유청단백질이 침전된다. F
55) 카제인이 레닌에 의해 침전될 때 철 이온이 관여한다. F
56) 오보뮤코이드는 난황 단백질로 트립신의 작용을 저해한다. T
57) 난백 단백질 중에서 함량이 가장 많은 것은 오보뮤신이다. F
58) 근육을 구성하는 가장 많은 단백질은 근원섬유단백질이다. T
59) 피부, 연골 등을 구성하는 섬유상 단백질은 액틴이다. F
60) 머리카락, 손톱 등을 구성하는 섬유상 단백질은 케라틴이다. T
61) 근육을 구성하는 대표적인 섬유상 단백질은 미오신이다. T
62) 액틴과 미오신이 결합한 근육 단백질은 액토미오신이다. T
63) 결합조직 단백질 중 함량이 가장 많은 것은 콜라겐이다. T
64) 콜라겐을 가열하면 생성되는 유도단백질은 플라스테인이다. F
65) 어육이 연한 이유는 콜라겐 함량이 낮기 때문이다. T
66) 눈물, 난백에 함유된 항균 단백질은 제인이다. F
67) 우유의 저장 단백질은 카제인이다. T
68) 육색소라고도 하는 산소 수송 단백질은 미오신이다. F
69) 우유가 발효되면 세균에 의해 젖산이 만들어진다. T
70) 치즈 제조에 사용되는 효소는 레닌이다. T
71) 콩에는 약 5%의 단백질이 존재한다. F
72) 밀가루 반죽의 탄성, 신전성과 관련 깊은 단백질은 피브로인이다. F
73) 단백질이 소화되면 최종적으로 아미노산이 만들어진다. T
74) 난백을 가열하면 응고되는데, 변성의 한 종류이다. T
75) 오리제닌은 쌀 단백질이다. T
76) 등전점보다 높은 pH에서 단백질의 전하는 양성이다. F
77) 열은 단백질의 변성을 유발하는 대표적인 물리적 인자다. T
78) 산은 단백질의 변성을 유발하는 대표적인 생물학적 인자다. F
79) serum albumin은 혈청 단백질이다. T
80) 등전점에서 가열하면 더 빨리 변성이 일어난다. T