단백질

1. 단백질의 정의

1) 단백질

가. 탄수화물, 지질과 더불어 3대 영양소에 해당

나. 열량소 : 4kcal/g

다. 구성소 : 근육, 머리카락 등 인체 구성(수분을 제외하고 체중의 거의 절반 차지)

라. 생리적 기능 : 체내의 반응을 촉매하는 효소의 주 성분이 단백질

2) 아미노산과 단백질

가. 20여개의 아미노산으로 이루어진 고분자 분자

나. 아미노산이 일렬로 결합하고 있으며, 아미노산 간의 결합을 펩티드 결합이라고 한다. 

다. 유전자의 정보에 따라 50~27,000개의 아미노산이 결합하여 단백질 구성

3) 질소계수 : 단백질은 다른 영양성분과는 달리 C, H, O 이외에도 N(질소)가 약 16% 존재한다. 질소 함량을 측정하면 단백질의 함량을 계산할 수 있다. 질소 계수(100/16 = 6.25)에 질소의 함량을 곱하면 단백질의 함량이 계산된다.(단백질 함량 = 질소 함량 x 질수계수)

2. 아미노산의 종류 amino acids

1) 아미노산의 구조

가. 탄소를 중심으로 아미노기(-NH2)와 카르복실기(-COOH), 수소(-H), 측쇄(-R)를 하고 있다. 아미노기, 카르복실기와 수소기는 모든 아미노산의 공통 구조이다.

나. 측쇄의 종류에 따라 총 (20)종류의 아미노산이 있다.

2) 아미노산의 종류 (R 그룹의 종류에 따라 분류)

3) 필수 아미노산

가. 인체에서 합성되지 않기 때문에 식품으로 섭취해야만 하는 아미노산

나. 8종: 발린, 이소류신, 류신, 페닐알라닌, 트립토판, 메티오닌, 라이신, 트레오닌(유아: 히스티딘)

다. 동물성 식품에 많다.

4) 제한 아미노산

필수아미노산 중 사람이 필요로 하는 양에 대해서 가장 부족한 아미노산

5) 주요 식품의 제한 아미노산

3. 아미노산의 성질

1) 용해성 : 주로 물이나 염용액에 잘 녹으며, 알코올, 유기용매에는 잘 녹지 않는다.

2) 양성 전해질 : 수용액에서 카르복실기는 음이온으로, 아미노기는 양이온으로 된다.

3) 등전점 isoelectric point

가. 등전점 pH : 분자내의 양전하와 음전하가 같아서 실제 전하가 0이 된다.

나. 등전점 보다 높은 pH : 수소이온이 감소하므로 아미노기와 카르복실기는 각각 -NH2와 -COO-로 존재하여 음전하를 보인다.

다. 등전점 보다 낮은 pH : 수소이온(H+)가 증가하므로 아미노기와 카르복실기는 각각 -NH3+와 -COOH로 존재하므로 양전하를 보인다.

라. 중성아미노산의 등전점 : 5~6

마. 산성 아미노산의 등전점 : 3 부근

바. 염기성 아미노산의 등전점 : 8~10

6) 주요 아미노산의 특징

가. 정미성 : 단맛(alanine), 쓴맛(arginine), aspartic acid(신맛), glutamic acid(맛난 맛)

나. 자외선 흡수 : 티로신, 트립토판

다. Disulfide 결합 형성 : 시스테인 2분자는 측쇄의 –SH기가 결합하여 disulfide 결합(–S-S-)을 하는데, 이를 시스틴이라고 한다.

라. 방향족 아미노산 : 측쇄에 벤젠고리를 가진 아미노산으로 트립토판, 페닐알라닌, 티로신 등이 있다. 260~290nm의 자외선을 흡수하여 단백질 또는 아미노산 검출에 사용된다. 

마. 함황 아미노산 : 측쇄에 황을 함유하고 있으며, 메티오닌과 시스테인이 있다.

4. 단백질의 구조 Protein

1) 펩티드 결합

가. 아미노산의 카르복실기와 다른 아미노산의 아미노기가 축합하여 1분자의 물이 떨어지면서 생기는 결합

나. dipeptide(2개의 아미노산 결합), tripeptide(3개의 아미노산), oligopeptide(10여개의 아미노산), polypeptide(여러 개의 아미노산 결합)

2) 단백질의 1차 구조 primary structure

가. 단백질을 구성하는 아미노산의 배열 순서를 1차 구조라고 한다.

나. 펩티드결합 : 아미노산간에 펩티드 결합을 통해 1차 구조를 만든다.

다. 아미노말단 : 유리 아미노기가 존재하는 말단

라. 카르복실말단 : 유리 카르복실기가 존재하는 말단

마. 펩티드 결합의 분해 : 1차 구조 파괴

- 산분해 : 6N 염산으로 110℃에서 24시간 가열하면 완전히 가수분해됨

- 효소분해 : 프로테아제(펩신 등)으로 가수분해

3) 단백질의 2차 구조 Secondary structure

가. 폴리펩티드 사슬의 아미노산 사이에서 수소결합이 이루어져 입체구조를 형성하는데 이를 2차구조라고 한다.

나. α-나선구조(α-helix) : 오른쪽으로 회전하는 나선구조로 3.6개의 아미노산 마다 1회전을 한다.

다. β-병풍구조(β-pleated sheet) : 2개의 평행으로 늘어선 펩티드사슬 사이에서 수소결합이 이루어져 안정한 2차 구조를 만든다.

라. 불규칙 구조(random coil) : 특별한 규칙성이 없는 입체구조이다.

마. 단백질이 변성되면 입체구조인 2차 구조 파괴된다. 

4) 단백질의 3차 구조 tertiary structure

가. 2차구조가 모여서 만드는 폴리펩티드 사슬의 입체구조

나. 수소결합, 소수성결합, 이온결합, S-S 결합(disulfide bond) 등이 3차구조를 안정화시킨다.

다. 소수성 아미노산은 단백질 내부에 위치하고, 친수성 아미노산은 표면에 위치한다.

라. 소수성 아미노산 사이에서 일어나는 소수성결합이 특히 3차구조 안정화에 크게 기여한다.

마. X선 분석에 따라 입체구조가 밝혀진다. 크게 구상 단백질과 섬유상 단백질로 분류된다.

바. 단백질의 3차 구조는 변성에 의해 파괴되며, 단백질 본래의 활성을 잃게 된다.

5) 단백질의 4차 구조 quarternary structure

가. 1개 이상의 폴리펩티드 사슬이 비공유결합을 통해 형성한 중합체 구조를 4차구조라고 말한다.

나. 헤모글로빈은 4개의 폴리펩티드 사슬로 만들어진 4차 구조를 한다.

6) 단백질의 구조 요약

5. 복습하기 1단계

1) 탄수화물, 지질, 단백질

2) 단백질과 아미노산

3) 산성, 중성, 염기성 아미노산

4) 콩과 쌀

5) pH에 따른 아미노산의 전하

6) 단백질의 구조

6. 복습하기 2단계 

1) 단백질 함량이 높은 식물성 식재료에는 어떤 것이 있는가? 콩(대두)

2) 단백질 함량이 높은 동물성 식재료에는 어떤 것이 있는가? 계란, 육류, 생선

3) 당질, 지질과 비교할 때 단백질에만 특히 많이 존재하는 원소는? 질소

4) 맛난 맛을 나타내는 아미노산에는 어떤 것이 있는가? 글루탐산

5) 인체에서 합성되지 않기 때문에 섭취해야만 하는 아미노산은? 필수아미노산

6) 콩에서 특히 부족한 필수 아미노산은 무엇인가? 메티오닌

7) 쌀, 밀, 옥수수에서 특히 부족한 필수 아미노산은 무엇인가? 라이신

9) 피부, 연골 등을 구성하는 섬유상 단백질은? 콜라겐

10) 머리카락, 손톱 등을 구성하는 섬유상 단백질은? 케라틴

11) 근육을 구성하는 섬유상 단백질은? 미오신

12) 단백질 분해효소를 무엇이라고 하는가? 프로테아제

13) 전분 분해효소를 무엇이라고 하는가? 아밀라아제

14) 필수아미노산 8가지는 무엇인가? 발린, 이소류신, 류신, 페닐알라닌, 트립토판, 메티오닌, 라이신, 트레오닌

15) 아미노산과 아미노산간의 결합을 무엇이라고 하는가? 펩티드결합

16) 단백질이 소화되면 최종적으로 생기는 물질은 무엇인가? 아미노산

17) 단백질을 구성하는 아미노산은 약 몇 가지 정도인가? 20

18) 일반적으로 질소 계수는 얼마인가? 6.25

19) 아미노산을 구성하는 4개의 관능기는? 아미노기, 카르복실기, 수소, 측쇄기

20) 부제 탄소가 없어서 광학적 활성이 없는 아미노산은 무엇인가? 글리신

21) 산성 아미노산은 측쇄에 어떤 관능기를 함유하고 있는가? 카르복실기

22) 산성 아미노산 2가지는 무엇인가? 아스파트산, 글루탐산

23) 염기성 아미노산은 측쇄에 어떤 관능기를 함유하고 있는가? 아미노기

24) 염기성 아미노산 3가지는 무엇인가? 라이신, 히스티딘, 아르기닌

25) 방향족 아미노산은 측쇄에 어떤 관능기를 함유하고 있는가? 벤젠고리

26) 방향족 아미노산 3가지는 무엇인가? 페닐알라닌, 트립토판, 티로신

27) 함황 아미노산 2가지는 무엇인가? 메티오닌, 시스테인

28) 필수 아미노산 중 가장 함량이 낮아 단백질의 영양을 결정하는 아미노산? 제한아미노산

29) 쌀의 제한 아미노산은 무엇인가? 라이신

30) 콩의 제한 아미노산은 무엇인가? 메티오닌

31) 등전점 아래의 pH에서 아미노산은 어떤 전하를 갖는가? 양전하

32) 단백질을 구성하는 아미노산의 배열 순서를 어떤 구조라고 하는가? 1차구조

33) α-나선구조, β-sheet 구조, 불규칙 구조는 단백질의 몇 차 구조인가? 2차구조

34) α-나선구조를 유지시키는 힘은 어떤 결합인가? 수소결합

35) 일반적으로 단백질에는 질소가 몇 %정도 함유되어 있는가? 16%

36) 아미노산 중에서 측쇄가 수소인 것은 무엇인가? 글리신

37) 아미노산의 관능기 중에서 수용액에서 음이온으로 해리되는 것은? 카르복실기

38) 등전점보다 높은 pH에서 카르복실기는 어떤 상태일까? COOH(중성)

39) 입체 이성체가 없는 아미노산은 무엇인가? 글리신

40) 티로신과 반응하는 원리를 이용한 측정법은 무엇인가? 밀론반응

41) 체내에서 나이아신으로 전환되는 아미노산은 무엇인가? 트립토판

42) 시스테인과 시스테인 사이에서 이루어지는 결합은 무엇인가? 다이설파이드 결합

43) 펩티드결합에 참여하는 2개의 관능기는 무엇인가? 아미노기, 카르복실기

44) 단백질의 1차구조를 만드는 결합은 무엇인가? 펩티드결합

45) 펩티드 결합을 분해할 수 있는 2가지 방법은 무엇인가? 효소, 산

46) α-나선구조에서 1회전에 필요한 아미노산 수는 얼마인가? 3.6개

47) 단백질의 3차구조를 유지시키는 가장 큰 힘은 무엇인가? 소수성결합

48) 단백질의 열량은 얼마인가? 4 kcal/g

49) 자외선을 흡수할 수 있는 아미노산 2가지는 무엇인가? 티로신, 트립토판

50) pH 3부근에서 등전점이 형성되는 아미노산에는 어떤 것이 있을까? 아스파트산

8. 과제하기 

1) 콩(대두) 단백질 함량이 높은 식물 식재료다. T 

2) 이소루이신(isoleucine)은 산성 아미노산이다. F

3) 페닐알라닌은 체내에서 합성되지 않는다. T

4) 류신은 맛난 맛을 나타내는 아미노산이다. F

5) 인체에서 합성되지 않는 아미노산을 제한 아미노산이라고 한다. F

6) 콩에서 특히 부족한 필수 아미노산은 페닐알라닌이다. F

7) 쌀의 제한 아미노산은 라이신이다. T

9) 콜라겐은 피부, 연골 등을 구성하는 섬유상 단백질이다. T 

10) 머리카락, 손톱 등을 구성하는 섬유상 단백질은 미오신이다. F

11) 근육을 구성하는 섬유상 단백질은 글로불린이다. F

12) 단백질 분해효소를 프로테아제라고 한다. T

13) 티로신은 필수아미노산이다. F

14) 히스티딘은 성장발육기 어린이나 환자에게 필수아미노산에 해당한다. T 

15) 아미노산과 아미노산간의 결합을 펩티드결합이라고 한다. T

16) 단백질이 소화되면 최종적으로 생기는 물질은 포도당이다. F

17) 단백질을 구성하는 아미노산은 약 8종이다. F

18) 일반적으로 질소 계수는 16이다. F

19) 아미노산에는 카르복실기가 공통으로 존재한다. T

20) 부제 탄소가 없어서 광학적 활성이 없는 아미노산은 글리신이다. T

21) 산성 아미노산은 측쇄에 아미노기를 함유하고 있다. F

22) aspartic acid는 산성 아미노산이다. T

23) 염기성 아미노산은 측쇄에 벤젠기를 함유하고 있다. F

24) 시스테인은 염기성 아미노산이다. F

25) 방향족 아미노산은 측쇄에 벤젠기를 함유하고 있다. T

26) 티로신은 방향족 아미노산이다. T

27) 메티오닌은 함황 아미노산이다. T

28) 단백질은 호르몬이나 효소를 구성한다. T

29) 단백질은 지용성 비타민의 흡수를 촉진한다. F

30) 라이신(lysine)은 염기성 아미노산이다. T

31) 등전점 아래의 pH에서 아미노산은 양전하를 갖는다. T

32) 단백질을 구성하는 아미노산의 배열 순서를 2차구조라고 한다. F

33) α-나선구조, β-sheet 구조, 불규칙 구조는 단백질의 3차구조다. F

34) α-나선구조를 유지시키는 힘은 수소결합이다. T

35) 일반적으로 단백질에는 질소가 몇 16%정도 함유되어 있다. T

36) 아미노산 중에서 측쇄가 수소인 것은 알라닌이다. F

37) 아미노산 관능기 중에서 음이온으로 해리되는 것은 카르복실기이다. T

38) 등전점보다 높은 pH에서 카르복실기는 음전하이다. T

39) 입체 이성체가 없는 아미노산은 글리신이다. T

40) 티로신과 반응하는 원리를 이용한 측정법은 밀론법이다. T

41) 체내에서 나이아신으로 전환되는 아미노산은 트립토판이다. T

42) 시스테인과 시스테인 사이에서 이루어지는 결합은 다이설파이드결합이다. T

43) 펩티드결합에 참여하는 2개의 관능기는 아미노기와 아미노기이다. F

44) 단백질의 1차구조를 만드는 결합은 소수결합이다. F

45) 펩티드 결합은 산에 의해 분해될 수 있다. T

46) α-나선구조에서 1회전에 필요한 아미노산 수는 6이다. F

47) 단백질의 3차구조를 유지시키는 결합은 에스테르결합이다. F

48) 단백질의 열량은 g당 9kcal이다. F

49) 티로신은 자외선을 흡수할 수 있는 아미노산이다. T

50) 산성 아미노산은 pH 3부근에서 등전점이 형성된다. T

51) phenylalanine은 화학 구조식에 벤젠(benzene) 핵이 있다. T

52) glutamic acid은 측쇄에 아미노기가 하나 더 있다. F

53) 함황 아미노산이면서 필수 아미노산인 것은 시스테인이다. F

54) 단백질의 구성원소 중 가장 적합한 것은 C. H. O. S이다. F

55) 쌀의 질소함량이 1.2%였다면 단백질의 함량은 10.5%이다. F

56) 단백질을 구성하는 기본 단위는 포도당이다. F

57) 시스테인은 함황 아미노산이다. T

58) glutamic acid는 맛난 맛을 내는 아미노산이다. T

59) 밀, 쌀, 옥수수와 같은 곡류에 부족하기 쉬운 제한 아미노산은 lysine이다. T

60) 등전점이 4.5인 어떤 아미노산의 pH를 6.0으로 조절하면, 음성전하이다. T

61) 알파 나선구조는 단백질의 몇 1차 구조에 해당한다. F

62) 천연단백질을 구성하는 아미노산은 L 형이다. T

63) 단백질을 가수분해하면 아미노산을 얻을 수 있다. T